肌动蛋白与肌球蛋白-定义，14个主要差异，例子

肌动蛋白的定义

肌动蛋白是一组球状蛋白，是大多数真核细胞中最丰富的蛋白质，帮助提供身体的形状、结构和流动性。

• 除了线虫精子外，肌动蛋白存在于所有真核生物中。
• 肌动蛋白高度保守，比任何已知蛋白参与更多的蛋白-蛋白相互作用。
• 肌动蛋白与其他蛋白质的不同之处在于它们能在两种状态之间转换;单体(G-actin)和丝状(F-actin)状态。
• 在核苷酸水解、离子和大量肌动蛋白结合蛋白的控制下，这种转变是可能的。
• 肌动蛋白是两种不同的细胞骨架丝的单体单位;微丝及收缩器。
• 肌动蛋白在细胞分裂、细胞运动和细胞信号传导中发挥重要作用。
• 细胞形成密集微丝网络的能力使细胞能够对环境刺激(如增加细胞粘附形成组织)进行自我重塑。
• 脊椎动物表达三种主要的肌动蛋白亚型，包括骨骼、心脏和平滑肌的三种α-亚型，β-和γ-亚型在非肌肉和肌肉细胞中表达。
• 肌动蛋白丝长度短，约为2-2.6µm，细，直径约为0.005µm。
• 肌肉中的肌动蛋白丝被肌动蛋白结合蛋白(α-肌动蛋白)分开，α-肌动蛋白结合两个肌动蛋白丝，同时为肌凝蛋白留出空间。α-肌动蛋白是肌肉收缩器的重要组成部分。
• 肌肉纤维中的每一条肌动蛋白丝都由两股肌动蛋白组成。

肌凝蛋白的定义

肌凝蛋白是运动蛋白的一个超家族，与肌动蛋白一起构成肌肉纤维收缩的基础。

• 肌凝蛋白是一种能将化学能转化为机械能的酶，因此被称为运动蛋白。
• 肌凝蛋白是一种ATP酶，通过连接ATP水解和构象变化沿肌动蛋白丝移动。
• 所有的肌凝蛋白都由一条或两条重链和几条轻链组成。
• 基因组分析揭示了13种不同的肌凝蛋白。
• 所有这些都包含一个高度保守的头部结构域，它是肌动蛋白激活的atp酶，负责产生运动;颈部区域，与几个调节轻链亚基相关联;还有一个效应尾域，它是每一种肌凝蛋白的特征，负责细胞中的特定功能。
• 肌球蛋白丝长约4-5µm，粗约0.01µm。
• 肌凝蛋白是肌凝蛋白II，它是一种聚合物分子，具有长棒状的尾部结构域，组装成厚的双极细丝。
• 在ATP存在的情况下，肌凝蛋白II的二聚体头部结构域可以单独产生运动。
• 肌凝蛋白具有肌肉收缩以外的功能，这取决于肌凝蛋白的类型和机体。
• 肌凝蛋白的结构和功能在不同物种中是保守的，哺乳动物的肌凝蛋白与单细胞生物的肌动蛋白兼容。

关键差异(肌动蛋白vs肌球蛋白)

比较的基础	肌动蛋白	肌凝蛋白
定义	肌动蛋白是一组球状蛋白，是大多数真核细胞中最丰富的蛋白质，帮助提供身体的形状、结构和流动性。	肌凝蛋白是一组运动蛋白，与肌动蛋白一起构成肌肉纤维收缩的基础。
中发现的	肌动蛋白存在于肌节的A和I带中。	肌凝蛋白只存在于肌节的A带中。
大小	它们较短(长度为2-2.6µm)，较薄(直径为0.005µm)。	长4-5µm，粗0.01µm。
自然	肌动蛋白是球状蛋白。	肌凝蛋白是运动蛋白。
分子量	肌动蛋白的分子量相对较小。	肌凝蛋白的分子量相对较大。
肌细胞丰度	肌动蛋白丝比肌球蛋白丰富。	肌球蛋白比肌动蛋白少。每条肌动蛋白丝对应一个肌凝蛋白。
表面	肌动蛋白表面是光滑的。	肌凝蛋白的表面是粗糙的。
蛋白质纤维	肌动蛋白丝由肌动蛋白、原肌凝蛋白和肌钙蛋白组成。	肌凝蛋白丝由肌凝蛋白和肌凝蛋白组成。
穿过桥	肌动蛋白丝中不存在交叉桥。	肌凝蛋白形成横桥。
与ATP	肌动蛋白与ATP分子无关。	肌凝蛋白仍然与ATP分子相关。
结束	肌动蛋白丝的一端是自由的，另一端与Z线结合。	肌凝蛋白丝的两端是游离的。然而，肌凝蛋白的头部结构域仍然与ATP有关。
滑动	肌动蛋白丝在收缩时滑入H区。	肌凝蛋白丝在收缩时不滑入H区。
位置	肌动蛋白存在于肌纤维、微丝、细胞膜和细胞壁中。	肌球蛋白主要存在于肌肉细胞中。
肌肉收缩	肌动蛋白与肌球蛋白相互作用以支持肌肉收缩。	肌凝蛋白通过与ATP分子结合产生一种力量来启动肌肉收缩。

肌动蛋白的例子

微丝

• 细胞中的微丝，也称为肌动蛋白丝，是构成细胞骨架一部分的蛋白质。
• 这些是肌动蛋白的聚合物与细胞中的其他蛋白相互作用。
• 微丝直径约为7纳米，每个微丝由两股肌动蛋白组成。
• 微丝有许多功能，从细胞质分裂，改变细胞的形状到细胞的运动。
• 此外，肌动蛋白结构也存在于质膜附近，形成一个根据细胞功能而改变的结构，如哺乳动物精子的中间部分。

肌凝蛋白的例子

肌凝蛋白在静纤毛

• 肌球蛋白III蛋白位于内耳静纤毛的顶端。
• 静纤毛长约10-15µm，与肠道微绒毛结构相似。
• 静纤毛是机械感应细胞器，对耳内流体运动作出反应，执行听觉和平衡功能。
• 它与含有PDZ结构域的蛋白形成复合物，该复合物与肌动蛋白一起协助静纤毛对声波的反应。
• 肌凝蛋白允许静纤毛通过移动纤毛来适应声波和流体运动的变化。
• 此外，在耳蜗等其他部位也发现了肌凝蛋白的编码基因。

参考文献

1. R. Dominguez & Holmes, K. C.(2011)。肌动蛋白的结构和功能。生物物理学年度回顾，40, 169 - 186。https://doi.org/10.1146/annurev-biophys-042910-155359
2. 张志强，张志强，张志强，等。《分子细胞生物学》第四版。纽约:W. H.弗里曼;2000.第18.3节，肌凝蛋白:肌动蛋白运动蛋白。可以从:https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21724/

来源

• 4%——https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/br.fcgi?book=mcb&part=A5176
• 2%——https://www.annualreviews.org/doi/full/10.1146/annurev——biophys - 042910 - 155359
• 2%——https://en.wikipedia.org/wiki/Microfilament
• 1%——https://www.wisegeek.com/what-are-myosin-heavy-chains.htm
• 1%——https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4022326/
• 1%——https://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev——biophys - 042910 - 155359
• 1%——https://quizlet.com/37312016/physiology-muscles-flash-cards/
• 1%——https://quizlet.com/29664307/muscle-flash-cards/
• 1%——https://en.wikipedia.org/wiki/Motor_protein
• 1%——https://en.wikipedia.org/wiki/Actin
• 1%——http://www.differencebetween.net/science/difference-between-cilia-and-stereocilia/
• < 1%, https://www.sciencedirect.com/topics/neuroscience/actin-filament
• < 1%, https://www.researchgate.net/profile/Agnieszka_Rzadzinska/publication/26831330_MyosinVIIa_Interacts_with_Twinfilin-2_at_the_Tips_of_Mechanosensory_Stereocilia_in_the_Inner_Ear/links/09e4150fd4961ca370000000.pdf?origin=publication_list
• < 1%, https://study.com/academy/lesson/actin-filaments-function-structure-quiz.html