抗体定义，结构，属性，类型，类，应用

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抗体定义

抗体，也称为免疫球蛋白，是淋巴细胞相互作用而产生的蛋白质抗原。抗体是适应性免疫系统的体液免疫的一部分，其中每种抗体鉴定特定的抗原并保护身体抵抗它。

抗体是糖蛋白，其与具有高特异性和亲和力的抗原结合。
B淋巴细胞被抗原的结合刺激，这导致血液中数百万抗体分泌。
所产生的抗体通过血流循环并中和与引发免疫应答的抗原相同的抗原。
抗体对微生物或其他这种抗原的结合可以导致微生物不动或防止它们穿透细胞。
抗体在免疫系统中进行两种主要功能。第一功能是识别和与异物结合。第二个更重要的功能是触发消除附着的异物。
由于在免疫应答期间产生了数百万抗体，其中一些在血液中留在血液中几个月。这为特定抗原提供了延长的免疫力。
每种抗体是y形蛋白，其中Y的每个尖端含有识别特定抗原的表位的解析率。
基于不同的结构和功能，可以将抗体分为不同的类别。

抗体的结构

图:抗体的结构。图像来源：SINO BIOGIAL Inc.

抗体是具有基本y形结构和四种多肽的球状血浆蛋白。
通过二硫键连接有两个相同的重链和两个相同的轻链。灯链由大小22,000da的多肽组成，重链组成的尺寸为50,000da的多肽。
每条重链通过二硫键连接到轻链，两条重链通过两个硫化物键连接到轻链。
哺乳动物中有五种不同类型的重链，由字母指定：α，Δ，γ，ε和μ。λ和κ指定有两种类型的轻链。
抗体由可变区和恒定区域组成。根据抗原的差异，可变区域变为各种结构。恒定区域是恒定的，不用抗原改变。
这个可变区在不同的克隆之间是不同的，它与抗原识别有关。常数区在克隆之间是保守的，是结构完整和效应功能所必需的。
免疫球蛋白分子中的重链和轻链由氨基末端可变区组成，具有100-110个氨基酸。
每个重链具有一个可变结构域和一个恒定域。反过来，轻链包括一个可变域和三个恒定域。
链条的其余链包括恒定区域，该区域是确定轻链亚型的有限变化。
一些抗体中的重链含有富含脯氨酸的铰链区。铰链区分离抗原结合和效应域。
该区域允许域的移动使它们能够与通过不同的距离分开的抗原结合。

抗体类型或课程

抗体可以分为五种不同的课程;IgG，IgM，IgA，IgD和IgE。所有抗体都具有碱性四链抗体结构，但它们具有不同的重链。
免疫球蛋白的差异在抗体的Fc区域更为明显，这导致了不同效应功能的触发。
抗体的结构差异也导致单体单元的聚合状态的差异。
以下是五种不同类别的抗体;

免疫球蛋白G（IgG）

IgG是最丰富的免疫球蛋白，其占总血清抗体的约80％。血液中IgG的浓度为约10mg / ml。

IgG的结构

IgG的基本结构是由y型蛋白质组成，Fab臂通过一个被称为铰链的多肽链延伸区域与Fc臂相连。
该区域暴露和敏感于攻击蛋白酶，该蛋白酶将分子切割成以四链结构布置的不同函数单元。
IgG分子由两个相同的γ重链组成，通常为50kda。
IgG中的灯链以两种形式存在;κ和λ，其中κ形式比λ更普遍，在人类的情况下。
分子的FC区域在重链中具有高度保守的N-糖基化位点。

IgG的性质

IgG抗体存在于单体形式中的血清中，并且这些可以将胎盘从母胎缠绕在胎儿上。
每个IgG抗体有两个占状物，其与不同抗原的两种不同的表位结合。
IgG有四个基本基类，基于γ重链的亚类分类。
IgG抗体主要参与二次免疫应答，因为由于课堂切换和响应的成熟而产生。

免疫球蛋白的子类

IgG抗体被分为四个亚类;IgG1, IgG2, IgG3, IgG4。
它们在血清中的丰度排序，其中IgG1含量最高。

IgG1.

IgG1是IgG抗体中最丰富的umG抗体的亚类，具有γ1重链。
IgG1主要由可溶性蛋白抗原和膜蛋白诱导，但通常伴有其他亚类的较低水平。
IgG1的缺乏可以导致总IgG水平降低，因为它是最丰富的子类。

IgG2.

IgG2是人血清中第二最丰富的IgG，它由γ2重链组成。
IgG2几乎完全涉及对细菌囊囊性多糖抗原的反应。
IgG2是IgG抗体的唯一亚类，其在怀孕期间不能穿过胎盘。
IgG2的缺乏可能导致对病原微生物的防御薄弱。

IgG3.

IgG3是用γ3重链中的人血清中发生的第三种最丰富的IgG。
这些在诱导效应功能中特别有效。它是一种有效的促炎抗体，半衰期较短。
IgG3也是最有效的补体激活剂，对吞噬细胞的FcR有很高的亲和力，协助调理作用。

IgG4.

IgG4是人血清中最少的IgG抗体，其由重链的γ4亚类组成。
IgG4由过敏原诱导，并且在非传染性环境中重复或长期暴露于抗原后形成。
IgG4可以穿过胎盘并从母亲转移到胎儿。IgG4缺陷非常罕见，但血清中IgG4水平的增加与不同器官的许多问题有关。

IgG的功能

IgG抗体可以提供长期的保护，抵御细菌、病毒和细菌毒素等各种物质。
与其他抗体相比，IgG是最有效的补体激活剂之一。
IgG对抗原的结合能力更有效，因为它增强了吞噬作用。

免疫球蛋白M (IgM)

IgM是血清中第三种最丰富的免疫球蛋白，浓度为1.5mg / ml。它是最大的抗体，并且是响应于初始暴露于抗原的第一抗体。

IgM的结构

IgM以五聚体形式分泌，其中五个不同的单位，其中各自由两条重链和两个轻链组成。
j链可能以分子的六种形式存在，但并不总是存在。通常在五蛋白酶分泌之前添加J链，因为它有助于单体的聚合。
每种单体具有两个抗原结合位点，在单个分子中导致10个结合结构域。但是，由于空间的限制，所有域都不能同时占用。
聚酰胺形式的IgM具有900kDa的分子量。

IGM的性质

IgM是人类中最大的，唯一的五聚体抗体。它还是响应于初始暴露于抗原的第一抗体。
IgM是首批由胎儿合成的免疫球蛋白，从大约20周开始。
IgM是具有10个抗原结合位点的五聚体分子，并通过二硫化物键合在一起5个Fc部分。
IgM的单体形式是B淋巴细胞表面的主要抗体受体。
IgM的寿命相对较短，通常比IgG早消失。
大尺寸的分子不允许有效扩散抗体，因此，在细胞内流体中的浓度非常低。

IGM的功能

IgM对病毒非常有效，因为较少的IgM比IgG足以中和病毒感染。
IgM也是一种更好的凝集素，因为它需要100至1000个IgG的分子比IgM相同的凝集水平的IgM。
IgM参与激活免疫系统中补体的经典途径，因为两个Fc区域的存在非常接近。

免疫球蛋白A（IgA）

IgA或SIGA是分泌抗体形式的粘膜中发现的主要免疫球蛋白。IgA的浓度在血液中少量发现，但它以高浓度的泪液，唾液和汗水

IgA的结构

IgA的分子尺寸为160kDa，具有四链单体结构，然而，它可以以二聚体和三聚体形式发生。
IgA的重链可被分成三个恒定结构域，CH1，CH2和CH3，以及可变VH结构域。
铰链区域发生在通过二硫键连合在一起的CH1和CH2结构域之间。
sIgA有一个分泌成分作为一个额外的成分，有一个75 kDa的多肽链和细胞外蛋白水解片段。
这个分子还有一个j链，通过二硫键连接到这些链上。分泌链和J链促进IgA通过上皮细胞的运输，并保护分子不被酶水解。

IGA的性质

IgA是人类中最丰富的免疫球蛋白，浓度为2-4mg / ml。它占总血清浓度的10-15％，但是外部分泌物中最丰富的抗体。
IgA是第一道防线，它通过抑制细菌和病毒对上皮细胞的粘附，中和细胞内的病毒和细菌毒素而起作用。
分泌IgA主要发生在二聚体形式中，其两种单体单元通过连接肽连接在一起。

IgA的子类

IGA已被分为两个子类;IgA1和IgA2。
IgA1是单体形式，IgA2是二聚体或聚合物形式。
IgA1发生在血清IgA（约80％）中，其在骨髓中产生并释放在粘膜表面上。
大多数本地分泌产物中的IgA是聚合物，其相对释放二聚体IgA2。
IGA1和IgA2之间最突出的差异之一是在IGA1中相当延伸的铰链区域。

IgA的函数

IGA是第一道防御，因为它通过不同的外来颗粒保护身体免受粘膜表面的入口和定植。

免疫球蛋白D（IGD）

IgD是在未成熟的B淋巴细胞表面上发生的单体抗体。它以血液血清的少量分泌形式制备。

IGD的结构

IGD在脊椎动物中的进化过程中具有结构多样性，因为它是灵活的，以补充IgM的功能。
它是一种糖蛋白，具有两个相同的δ重链和两个相同的轻链。
在B淋巴细胞表面上发现的IGD在C末端具有一些额外的氨基酸，以锚定膜。
通过二硫化物链接将光和重链连接在一起，但它们具有额外的颈外硫化二硫化物连杆，其将链分成结构域。
IGD分子还具有延伸的铰链区域，其增加了分子的柔韧性，而是降低其对蛋白水解裂解的抗性。

IGD的性质

IGD在血清中低浓度被发现，但其在免疫系统中的确切功能尚未清楚地理解。
它约占血清总免疫球蛋白的0.25%，相对分子质量为185 kDa，半衰期为2.8天。
它还占B淋巴细胞血浆膜中存在的约1％的蛋白质。这里，它通常与另一个细胞表面抗体IgM共同制替。

IGD的功能

IgD最重要的功能是B细胞上的抗原受体。当B细胞遇到抗原时，它也调节B细胞的功能。
在血液、粘膜分泌物和先天免疫效应细胞表面也有一定数量的分泌。

免疫球蛋白E (IgE)

IgE是一种仅在哺乳动物中发现的免疫球蛋白，并被血浆细胞合成。它以单体形式存在，有两个ε重链和两个轻链。

IgE的结构

IgE具有典型的抗体结构，具有具有高碳水化合物含量的ε重链。
IgE有两个相同的抗原结合位点，由轻链和重链组成，价为2。
与所有抗体一样，重链和轻链被进一步分为可变和恒定的区域。
重链组成的五个域，其中一个是可变的，四个是恒定的。

IgE的功能

IgE大多数与过敏反应相关，其中它结合重新引入抗原并触发药理学活性剂的释放。
它还响应过敏免疫疗法使用的过敏原和抗原制剂也起到重要作用。

抗体的应用

抗体可用于治疗免疫缺乏作为被动免疫的手段。
单克隆抗体的发展已用于治疗多发性硬化症，类风湿性关节炎和不同癌症等几种疾病。
抗体也可用于医学诊断，因为许多生化分析允许检测抗体诊断疾病。
不同种类的免疫球蛋白可用于分析患者的抗体谱。
抗体也可用作生物医学研究中的摩擦试剂，以研究不同抗原的工作及其与主体的关系。

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