酶 - 属性,分类和意义

  • 酶是生物大分子,其加快生化反应的速率而不经历任何变化。他们也被称为生物催化剂。
  • 酶是一种高度选择性的催化剂,其极大地加速了代谢反应的速率和特异性。

酶 - 属性,分类和意义

酶的性质

  • 几乎所有的酶都是蛋白质,虽然有少数具有催化活性的RNA分子已经确定。
  • 酶催化反应通常在相对温和的条件下发生(低于100的温度O.C,大气压和中性pH)与相应的化学反应相比,。
  • 酶是催化剂,其增加化学反应的速率而不改变在该过程中。
  • 酶是相对于在其上它们作用和形成使得它们在产品基板高度特异性。
  • 可以调节酶活性,响应于底物或其他分子的浓度而变化。
  • 它们在严格的温度和pH在体内运作。

辅酶和假肢

  • 许多酶需要的小的,非蛋白质单元或辅因子的存在下进行他们的特定反应。
  • 辅助因子可以是一个或多个无机离子,例如Zn2+或fe.2+或复杂的有机分子被称为辅酶。
  • 与酶共价连接的金属或辅酶称为假体群(血红蛋白中的血红素)。
  • 一些辅酶,如nad+,在其催化循环期间被酶在催化循环期间和效果中释放并作为共衬底。许多辅酶衍生自维生素前体。

霍洛酶和载脂蛋白酶

与它的辅酶或金属离子的完整催化活性酶一起被称为全酶。

没有其辅因子自身酶的蛋白部分被称为脱辅基酶。

同工酶

  • 同工酶不同形式的酶的催化相同的反应,但其表现出不同的物理或动力学性质,例如等电点,pH最佳值,底物亲和力或抑制剂的作用。
  • 给定酶的不同同工酶形式通常来自不同基因,并且经常发生在体内的不同组织中。
  • 其具有不同的同功酶形式的酶的一个例子是乳酸脱氢酶(LDH),其催化丙酮酸的可逆转变成乳酸酯的辅酶NADH的存在。
  • LDH是两种不同类型的亚单位,称为H和M,其具有氨基酸序列的微小差异的四聚体。两个亚单位可以相互结合随机,形成5种同工酶具有组合物ħ4.,H.3.M,H.2m2,HM3.和M.4.。五种同工酶电泳可以得到解决。

酶的活性位点

  • 的酶的活性位点是结合在衬底和将其转换成产物的区域。
  • 它通常是整个酶分子的相对较小的部分,并且是由氨基酸残基形成的三维实体,其可以在线性多肽链中偏远。
  • 活性位点通常是形成这增强了底物的结合主要为非极性环境中的酶的表面上的裂缝或缝隙。
  • 基板(一个或多个)被绑定在由多个弱力(静电相互作用,氢键,范德华键,疏水相互作用的活性位点;以及在某些情况下通过可逆共价键。

酶的底物特异性

  • 形成酶的活性位点的氨基酸残基的性质和空间布置将确定哪些分子可以为该酶结合和底物。
  • 通常通过活性位点中相对较少的氨基酸的变化来确定底物特异性。
  • 这在三种消化酶胰蛋白酶,胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶中清楚地看到

酶作用机制

  • 基质(S)通过多个弱力在活性部位中结合,该弱力导致酶 - 底物复合物。
  • 一旦酶的活性位点内的粘合活性残留物作用于基底分子以将其转变为转变为过渡状态络合物,然后将其转化为释放的产物。
  • 酶现在可以自由结合另一种底物分子并再次开始催化循环。

衬底 - 酶结合

最初提出了两种模型来解释酶如何结合其基材。

衬底 - 酶结合

锁和关键模型

  • 在锁和钥匙提出的模型在1894年提出的埃米尔·菲舍尔。
  • 根据该模型,基板的形状和所述酶的活性位点被认为是组合在一起象一钥匙插入其锁定。
  • 两种形状被认为是刚性和固定的,并且当右对准组合在一起时彼此完全补充。

诱导的拟合模型

  • 在1958年,丹尼尔E. Koshland提出了诱导型模型。
  • 它指出基材的结合在酶的活性位点诱导构象变化。
  • 另外,酶可以扭曲基板,迫使它成与过渡状态类似的构象。
  • 例如,葡萄糖与六酮酶的结合在酶的结构中诱导构象变化,使得活性位点仅在其与酶结合之后彼此互补的形状。

现实是,不同的酶显示两种模型的特征,具有一些互补性和一些构象变化。

酶的命名

  • 通过将后缀'-ase'添加到其基板的名称,通过添加许多酶命名。

示例。脲酶是催化尿素水解的酶,以及果糖-1,6-双磷酸酶水解果糖-1,6-双磷酸酯。

  • 然而,其他酶,例如胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶,具有不表示其基质的名称。
  • 某些酶,有几个备选名称。
  • 要理顺酶的名称,酶命名的系统已被国际公认。
  • 该系统基于催化的反应类型将所有酶作为六个主要类中的一种。然后用四位数分类编号唯一地识别每个酶。

示例:胰蛋白酶有酶委员会(EC)编号3.4.21.4,在哪里

  1. 第一个数字(3)表示,它是一个水解酶
  2. 第二个数字(4)即水解肽键的蛋白酶
  3. 第三个数字(21),它是与临界丝氨酸的丝氨酸蛋白酶
  4. 活性位点的残留物,和
  5. 第四号(4)表明它是将第四个酶分配给该类。
  • 为了比较,Chymotrypsin具有EC编号3.4.21.1和elastase 3.4.21.36。

酶的分类

  1. oxidoaductase
  • 催化氧化还原反应,其中的电子被转移。
  • 这些电子通常是氢化物离子或氢原子的形式。
  • 使用的最常见名称是脱氢酶,有时使用还原酶。
  • 当氧原子是受体时,参考氧化酶。
  1. 转移酶
  • 催化基团转移反应。
  • 转移从一个分子将成为施主到另一个分子,这将是受体发生。
  • 大多数情况下,捐赠者是一名辅助弧度,该辅助因子被指控用于转移的组。
  • 实施例:用于糖酵解的六酮酶。
  1. 水解酶
  • 催化涉及水解反应。
  • 它通常涉及将官能团转移到水中。
  • 当水解酶在酰胺上作用时,糖基,肽,酯或其他键,它们不仅催化来自底物的水解除去基团,而且催化对受体化合物的转移
  • 例如:糜蛋白酶。
  1. Lyases.
  • 催化加入官能团以在分子中破裂双键的反应或通过除去官能团形成双键的反向。
  • 例如:通过切割C-C键将果糖二磷酸酯醛糖酶转化为G3P和DHAP的果糖1,6-双酚膦。
  1. 异构酶
  • 催化转移分子内官能团的反应,从而产生异构形式。
  • 这些酶允许的化合物内的结构或几何的变化。
  • 例如:磷光糖异构酶用于将葡萄糖6-磷酸酯转化为果糖6-磷酸酯。在相同的基材内移动化学组。
  1. l
  • 它们参与催化,其中两个衬底连接和碳 - 碳,碳 - 硫醚,碳 - 氮,和碳 - 氧键由于缩合反应的形成。
  • 这些反应被耦合到ATP的裂解。

酶的意义

  1. 在不存在酶的,生化反应难以进行在所有的,而在它的存在率可提高到107.-折叠。因此,它们对于生活系统正常代谢至关重要。
  2. 此外,在体内,提取和纯化的酶具有许多应用。
  • 酶的医疗应用包括:
  1. 治疗酶相关病症。
  2. 协助新陈代谢
  3. 为了帮助药物递送。
  4. 要诊断和检测疾病。
  5. 制造药品。
  • 酶的工业应用包括:
  1. 淀粉酶,乳糖酶,纤维素酶是用于复合糖分解成单糖的酶。
  2. 就像它作用于硬质果胶酶果胶酶在果汁生产中使用。
  3. 脂肪酶酶在脂质上作用,以在脂肪酸和甘油中打破它们。脂肪酶用于去除油脂,油脂,黄油的污渍。
  4. 酶用于洗涤剂和洗涤皂。
  5. 蛋白酶酶用于去除蛋白质性质如血渍的污渍,汗水等。

参考

  1. Suzanne J. Baron and Christoph I. Lee(2013).Biochemistry&Genetics。第二版。MC Graw Hill:纽约。
  2. David Hames和Nigel Hooper(2005)。生物化学。第三次。泰勒&弗朗西斯集团:纽约。
  3. https://en.wikibooks.org/wiki/Structural_Biochemistry/Specific_Enzymes_and_Catalytic_Mechanisms/Enzyme_Classification

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