蛋白质-定义,性质,结构,分类,功能

蛋白质是什么?

蛋白质是最丰富的生物大分子,存在于所有细胞中。它也是生物系统中用途最广的有机分子,种类繁多;成千上万种不同的种类,大小从相对较小的肽到较大的聚合物。蛋白质是由肽键共价连接的氨基酸的聚合物。蛋白质的组成部分是20种天然氨基酸。因此,蛋白质是蛋白质的聚合物氨基酸

蛋白质

蛋白质的性质

在水中溶解度

  • 蛋白质与水的关系是复杂的。
  • 蛋白质的二级结构主要取决于肽键与水通过氢键的相互作用。
  • 氢键也在蛋白质(和结构)和水之间形成。富含蛋白质的静球比螺旋结构更容易溶解。
  • 在三级结构上,水使链和亲水自由基向分子外定向,而疏水链和亲水自由基则倾向于在分子内相互反应(疏水效应)。

变性和复性

  • 蛋白质可以通过加热和尿素等试剂变性,这些试剂可以使多肽链展开,而不引起肽键的水解。
  • 变性剂破坏二级和三级结构,而不影响一级结构。
  • 如果变性的蛋白质在变性剂被去除后恢复到原来的状态,这个过程称为复性。

一些变性剂包括

物理代理:热,辐射,pH值

化学药剂:在蛋白质、有机溶剂、洗涤剂中形成新的氢键的尿素溶液。

凝固

当蛋白质被热变性时,它们会形成不可溶的聚集物,称为凝集物。不是所有的蛋白质都是热凝的,只有少数像白蛋白、球蛋白这样的蛋白质是热凝的。

等电点

  • 等电点(pI)是当正电荷数等于负电荷数时的pH值,氨基酸上的总电荷为零。
  • 在这一点上,当受到电场作用时,蛋白质既不向阳极也不向阴极移动,因此这一特性被用来分离蛋白质。

蛋白质-性质,结构,分类和功能

蛋白质的分子量

  • 氨基酸的平均分子量被认为是110。
  • 蛋白质中氨基酸的总数乘以110就得到了该蛋白质的大致分子量。
  • 不同的蛋白质有不同的氨基酸组成,因此它们的分子量不同。
  • 蛋白质的分子量从5000到10不等9道尔顿。

转译后的修改

  • 它发生在核糖体上合成蛋白质之后。
  • 磷酸化、糖基化、ADP核基化、甲基化、羟基化和乙酰化会影响氨基酸残基之间的电荷和相互作用,改变蛋白质的三维构型,从而改变蛋白质的功能。

蛋白质的化学性质

1.缩二脲试验

当2毫升的测试溶液加入等量的10% NaOH和一滴10% CuSO4溶液中,紫色的形成表明肽链的存在。

2.茚三酮试验

当将1毫升茚三酮溶液加入1毫升蛋白质溶液中并加热时,紫色的形成表明α-氨基酸的存在。

蛋白质结构

  • 多肽链中氨基酸残基的线性序列决定了蛋白质的三维构型,蛋白质的结构决定了蛋白质的功能。
  • 所有的蛋白质都含有碳、氢、氧、氮和硫等元素,其中一些还可能含有磷、碘和微量的金属,如离子、铜、锌和锰。
  • 一个蛋白质可能含有20种不同的氨基酸。每个氨基酸的一端有一个胺基,另一端有一个酸基,还有一个独特的侧链。
  • 所有氨基酸的主链都是相同的,而侧链在每个氨基酸之间是不同的。

蛋白质结构

蛋白质的结构可以分为四个层次的组织:

1.一级结构

  • 蛋白质的初级结构由沿着多肽链的氨基酸序列组成。
  • 氨基酸由肽键连接。
  • 由于肽键中没有可解离的质子,多肽链上的电荷只来自于n端氨基、c端羧基和氨基酸残基上的侧链。
  • 初级结构决定了蛋白质分子的组织层次。

2.二级结构

  • 二级结构包括不涉及侧链原子的各种类型的局部构象。
  • 二级结构是由主链原子之间有规律地重复形成的氢键形成的。
  • 二级结构包括α-螺旋、β-薄片和其他类型的折叠模式,这些折叠模式是由于氢键形成的规律重复模式而产生的。
  • 蛋白质的二级结构可能是:
  1. 阿尔法螺旋
  2. Beta-helix
  • α-螺旋是右旋的螺旋链。
  • α-螺旋中氨基酸的侧链取代基向外延伸。
  • 氢键形成于链中每个肽键C=O的氧和螺旋中四个氨基酸下面的肽键N-H基团的氢之间。
  • 氨基酸的侧链取代基位于N-H基团旁边。
  • ß-sheet中的氢键是在链之间(链间)而不是链内(链内)。
  • 片状构象由成对的平行排列的链组成。
  • 一条链上的羰基氧与相邻链上的氨基氢成键。
  • 两个链可以平行或反平行取决于链的方向(n端到c端)是相同还是相反。
  • 反平行ß-sheet由于氢键排列更整齐,所以更稳定。

3.三级结构

  • 蛋白质的三级结构是指它的整体三维构象。
  • 产生蛋白质三维形状的氨基酸残基之间的相互作用类型包括疏水相互作用、静电相互作用和氢键,所有这些都是非共价的。
  • 共价二硫键也会出现。
  • 它是由位于多肽链主序列中彼此距离相当远的氨基酸残基相互作用产生的。
  • 疏水氨基酸残基往往聚集在球状蛋白的内部,在那里它们排斥水,而亲水氨基酸残基通常在表面发现,在那里它们与水相互作用。

4.四级结构

  • 第四结构指的是一个或多个亚基的相互作用,形成一个功能蛋白质,使用同样的力量稳定三级结构。
  • 它是蛋白质中由多个多肽链组成的亚基的空间排列。

蛋白质的分类

根据蛋白质的化学性质、结构、形状和溶解度,蛋白质可分为:

  1. 简单的蛋白质它们只由氨基酸残渣组成。在水解时,这些蛋白质只产生组成氨基酸。它进一步分为:
    • 纤维蛋白:角蛋白,弹性蛋白,胶原蛋白
    • 球状蛋白:白蛋白,球蛋白,谷蛋白,组蛋白
  2. 结合蛋白质:它们与非蛋白质部分结合。如。核蛋白、磷蛋白、脂蛋白、金属蛋白等。
  3. 提取蛋白质:它们是简单蛋白和结合蛋白的衍生物或降解产物。它们可能是:
    • 初级衍生蛋白:变形蛋白,元蛋白,凝固蛋白
    • 二级衍生蛋白:蛋白或蛋白,蛋白胨,多肽。

功能的蛋白质

蛋白质对生长和修复至关重要,它们的功能是无穷无尽的。它们还具有多种多样的生物功能,是信息通路最重要的最终产物。

  • 蛋白质由氨基酸组成,在体内发挥多种作用(例如,作为酶、结构成分、激素和抗体)。
  • 它们是头发和指甲的角蛋白、骨骼的胶原蛋白等结构成分。
  • 蛋白质是表达遗传信息的分子工具。
  • 它们通过血红蛋白和红细胞中的特殊酶来运输氧气和二氧化碳。
  • 它们在通过血浆蛋白的循环血液和间质液的容量的内稳态控制中起作用。
  • 它们通过凝血酶、纤维蛋白原和其他蛋白质因子参与血液凝固。
  • 它们通过蛋白质抗体来防御感染。
  • 它们通过细胞核的核蛋白进行遗传传递。
  • 卵白蛋白、谷蛋白等是贮藏蛋白。
  • 肌动蛋白、肌球蛋白是一种对肌肉收缩很重要的收缩蛋白。

参考文献

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  7. http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-functions-structure-properties-and-classification/16912

关于“蛋白质的定义、性质、结构、分类、功能”的一种思考

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