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I类和II类MHC抗原具有稍微不同的结构。
MHC I类分子
- MHC I类在人和小鼠中的I分子由两条多肽链组成，其大小均匀不同。
- 较大的（α）链在人体中具有44kDa的分子量和47kDa，在小鼠中，由MHC I类基因编码。
- 较小的链，称为β-2微球蛋白，在两个物种中具有12kDa的分子量，并且由非聚合物基因编码，所述非聚合物基因在MHC复合物之外映射。
- 与由HLA-B或HLA-C LOCI编码的那些，或在鼠MHC等级的结构中，人MHC类I抗原的结构的结构没有已知差异。与由H-2D或H-2L基因座编码的那些相比，由H-2K基因座编码的链链。
无论哪种这些基因座代码如何，链条可以细分为以下区域，或域名：
- 肽结合结构域;
- 免疫球蛋白样结构域;
- 跨膜结构域;和
- 细胞质结构域。
- 肽结合结构域是最多的n末端;它是分子的唯一区域，其中氨基酸序列的等位基差可以是局部的。
- 从其名称看，分子的肽结合结构域包括抗原肽结合的位点。
- 在等位基因差异的情况下，使这个网站具有很大的意义，因为不同的MHC等位质适应肽更好或更差，从而影响T细胞反应的大小。
- X-ray crystallography showed that the peptide-binding site in the MHC Class I molecules looks like a cleft that has a ‘‘floor’’ and two ‘‘walls’’ formed by spiral shaped portions of the alpha chain, called alpha 1 and alpha 2.
- 由于肽裂缝的“地板”关闭，只有相对较小的肽，由9至11个氨基酸残基组成，可以“填充”。
- 免疫球蛋白样结构域在结构上保守，并且类似于抗体C区的结构域。
- 它含有T细胞辅助分子CD8的结合位点。
- 跨膜和细胞质结构域确保α链跨越膜并被细胞适当地表达。
- β-2微球蛋白链对于适当的α链表达也是至关重要的。
- 由于β-2-微球蛋白基因的缺陷，存在一些突变淋巴细胞系（特别是Daudi），其不会表达MHC I类分子。
II类MHC分子
- 人和小鼠的II类MHC分子由两个具有相似的多肽链组成，尽管尺寸不相同。
- 其中一个称为α（α）和其他β（β）。
- 链的分子量为32-34kDa，B链29-32 kda。
- 单独的基因控制每个链条。
- 因此，鼠I-A基因座实际上由Iα和Iβ基因组成，HLA-DRα和HLA-DRβ的人HLA-DR基因座等α和β基因均为多态。
- 一些MHC II类基因座的β基因可以串联重复，因此，代替每个同源染色体的一个基因，细胞可具有两三个。
- 因此，一个细胞可以同时表达每个MHC II类基因座的两个以上的等位基因产物。
- 例如，细胞可以表达其HLA-D分子的等位基因产物，其可以被鉴定为HLADRα1-HLA-DRβ1;HLA-DRα2 - HLA-DRβ2;HLA-DRα1 - HLA-DRβ2;HLA-DRα2 - HLA-DRβ1;等等。
- 总体而言，由于这种串联重复现象，一种细胞可以同时表达多达20种不同的MHC II类基因产物。
MHC I类和II类分子
- MHC II类分子的A和B链的结构类似于MHC级I分子的α链中的α链中的α链中也可以分为肽结合，免疫球蛋白样，跨膜和跨膜细胞质结构域。
- 然而，一个重要的差异是II类分子中的肽结合裂缝由α和β链形成。
- 虽然在空间中彼此靠近定位，但是α的螺旋和形成裂缝的β链子不受彼此的物理束缚。
- 因此，II类MHC分子中肽容纳裂缝的“地板”是“开放”，“或”在其中有一个洞“。
- 允许MHC II类分子容纳大于拟合MHC I类分子的肽。
- MHC II类分子的免疫球蛋白样结构域含有T细胞辅助分子CD4的结合位点。
- 该网站不能绑定上述CD8分子。
