蛋白质复杂生物分子组成氨基酸.由长链氨基酸残留物组成蛋白质是最丰富的有机分子之一,在生物体中产生各种功能结构构件 催化剂 荷尔蒙 酶 调节细胞过程Proteins还参与脱氧核糖核酸复制分子传输 催化代谢响应 向细胞提供结构支持
蛋白质结构三维原子配置单细胞上千个蛋白质 并存系统 各有独有功能和结构独有蛋白结构决定函数 理解蛋白结构很重要 因为它揭示机制
素材结构
基本蛋白块为氨基酸有机分子中含有核心碳原子、氨基聚类、boxyl聚类和奇特侧链氨基酸结为粒状联结 形成长蛋白链链中有两个端点:起始点称氨基终点值,端点称carboxyl终点值蛋白素建自二叉酸
氨基酸侧链有不同的属性侧链独有性能在决定蛋白质特征方面发挥着重要作用某些侧链酸或基础性,有助于蛋白质偏爱酸或基本环境另一些则极化,使蛋白质水溶解,非极端链令蛋白质脂溶解
素数结构
根据其结构层次,蛋白质可划分为四级结构:初级结构、二级结构、三级结构、四元结构
开工初级素材结构
- 一级蛋白结构为主结构,定义为线性序列氨基酸与peptide联结初级结构由peptide分解
- 蛋白质主结构取决于从对应基因读取遗传代码的具体顺序基因信息从脱氧核糖核酸转录到mRNA,然后通过词组转换成氨基酸序列,形成粒子链
- 多位化链条,尽管初始线性折叠三维形状,为蛋白质提供独特稳定的空间结构
- 基结构中特定氨基酸特征会影响二次、三级和四元级蛋白质折叠方式
- 即使是因基因变异而对氨基酸稍作改变,也可能导致全蛋白结构发生重大变化。单氨基酸变化会波及 semolobin函数
二叉二级结构蛋白质
- 二次结构蛋白质是特定粒子段的具体空间排列指混凝土链中氨酸残留物紧密排列的具体方式
- 某些区域出现这种排列链折叠局部,形成蛋白质二级结构
- 水平结构包含多孔化聚化物折叠或折叠分解,并用氢联结稳定化
两种最常见的二次蛋白质结构是alphelix和Bea
- ALHELHI:ALIX生成圆柱结构 单链氨基酸旋转Alpha螺旋带内含氨基酸并交织或螺旋确认螺旋中氢联结连接氨基酸链中四分之四结交模式生成正螺旋, 完全转三转一α螺旋素常见于细胞膜内发现的蛋白质中,像运输蛋白
- ++表贝多普底链并排并用氢联结连接的相邻氨基酸链组成蛋白质中常见结构分量工作页可分两种形式:相邻链向同方向运行(平行贝表)或链向反向运行(对应贝表)。两种类型中都出现显性氢调调模式,产生贝表特殊结构贝塔表有助于蛋白质稳定僵硬结构
3级三级结构蛋白质
- 三级蛋白质结构指多极链折曲后生成的所有蛋白原子三维配置
- 由多极主干网侧链交互决定
- 三级蛋白结构稳定为五类交互作用:疏水交互作用、ionic交互作用、氢联结、Vanderwaal交互作用和脱硫联结
- 三级结构还包含基于peptide主干分解的侧链分解相容性生成奇特区域 被称为蛋白域内嵌蛋白子单元内环状结构
- 蛋白质可能包含一个或多个单圈区域连接这些领域通常含有100-200氨基酸残留物,有助于蛋白质的功能性与结构性
4级四轮结构蛋白质
- 含有多聚点链的蛋白质展示第四层结构结构称四元结构多元化链类中被称为子单元
- 四元结构定义为子单元空间排列及其交互作用
- 最简单排序四元结构包含二组相似子单元组成二分单元复杂四元结构也很常见
- 四元结构由双聚化物侧链交互组成并影响蛋白整体形状
- 每一子单元都有自己的初级、二级和三级结构,由氢力和范德华力并存
- 子单元必须精确组织,使全蛋白正确工作子单元结构的任何变化都可显著影响蛋白质生物函数
方法研究蛋白结构
各种技术用于确定蛋白质结构,如X射线晶体学、NMR(核磁共振光谱学)和电子显微镜学,各有优缺点
- X射线晶体学常用方法之一判定蛋白质结构需要结晶蛋白并接触X光diffacted X射线模式分析生成电子密度映射图,并解释为蛋白质中定位每个原子方法提供详细原子信息 晶体中蛋白质和其他分子硬蛋白组成有序晶体效果最佳,而软蛋白则难于研究,因为需要精确分子对齐
- NMR光谱另一种重要方法用于研究蛋白结构包括将净化蛋白放入磁场并用无线电波检验生成共振提供原子一致性信息,用于创建蛋白结构模型NMR对研究软蛋白解法很有价值,不同于需要结晶的其他方法大蛋白因NMR光谱重叠峰而可能构成挑战
- 电子显微镜3DM技术确定3D大分子结构使用电子波束和镜片处理成像生物模块Cryo-EM常用方法,捕捉冰中的单粒子,生成2D投影图像图像计算生成三维密度映射将原子模型编入这些地图采样准备、检测器和数据处理方面最近的进展显著改善3DEM
- X射线分片模式等实验数据、NMR原子细节或单从电子显微镜取出整体分子形状并不总是足以创建完全原子模型计算工具还出现用于分析蛋白序列和预测结构
- 同义建模即计算法之一预测三维蛋白结构依赖已知蛋白结构(模板)通过比较目标蛋白质和模板的氨基酸序列,研究人员可以创建目标蛋白结构模型
引用
- 阿尔贝斯B公司、约翰逊A公司、刘易斯J公司等分子生物细胞第四版纽约:加兰科学2002年https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21054/
- 第二章:Protein结构-化学
- L.Stryer(1995年)生物化学4th版WH.Freeman公司纽约
- 欧列特J. & Rawn J.公元前2015年亚米诺酸类Peptides和Proteins有机化学原理371-396doi:10.1016/b978-0-12-802444-7.00014-8
- PDB-101:学习指南理解PDB数据:确定结构方法
- Protein结构iblogy为majectsI
- Protein结构QQSible科学
- 原型结构 原型结构 生物校正注解
- Sanvictores,T.和Farci,F.2022年生物化学初级蛋白结构StatPearlsStatPearls发布
- 船长L(2005年)PROTEINS General分析科学百科全书344-352doi:10.1016/b0-12-369397-7/00493-3
